Основной ацетат алюминия. Ацетат алюминия

; незаменимые аминокислоты

Лейцин (сокращенно Leu или L) – альфа-аминокислота с разветвленной цепью с химической формулой HO2CCH (NH2) CH 2 CH (CH 3)2. Из-за своей алифатической изобутиловой боковой цепи лейцин классифицируется как гидрофобная аминокислота. Лейцин кодируется шестью кодонами (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG) и является основным компонентом субъединиц ферритина, астацинов и других «буферных» белков. Лейцин является незаменимой аминокислотой, то есть не может синтезироваться в организме человека, и поэтому она должна поступать в организм с пищей. Лейцин является наиболее полезной основной аминокислотой с разветвленной цепью (АРЦ). Восполнение организма лейцином отдельно от смеси аминокислот с разветвленными цепями не только полезно, но и может обойтись дешевле; все АРЦ имеют горьковатый вкус.

Краткая информация

Лейцин является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью. Еще ее называют «главной» аминокислотой, поскольку она обладает самым популярным полезным свойством АРЦ (аминокислота с разветвленной цепью) – способствует наращиванию мышечной массы.

Лейцин является активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (МРК), который затем индуцирует синтез мышечного белка с помощью киназы рибосомного белка S6; две другие АРЦ могут также активировать МРК, но значительно слабее, чем лейцин, таким образом, 5 г лейцина будут иметь больший эффект, чем 5 г смеси АРЦ.

Лейцин не сильно отличается от двух других АРЦ – изолейцина и валина. В исследованиях лейцин в основном оценивают по синтезу мышечного белка, когда дополнительное количество лейцина добавляют к обычному или тестовому рациону. Исследования тестового рациона показали, что лейцин значительно увеличивает синтез белка. Несмотря на то, что это, возможно, приводит к образованию более сухой массы в течение некоторого периода времени, лейцин также демонстрирует эффективность в увеличении мышечной массы у людей с низким потреблением белка и у пожилых людей (у которых, как правило, нарушен синтез мышечного белка в результате лечебной диеты).

Воздействие лейцина на глюкозу до конца не выяснено. Лейцин обладает свойством снижать уровень сахара в крови (может выделять инсулин из поджелудочной железы, а также непосредственно стимулировать поглощение глюкозы клеткой без инсулина), но также имеет и противоположные свойства (ингибирует стимулируемое инсулином усвоение глюкозы, с помощью стимуляции киназы рибосомного белка S6). В культуре клеток лейцин стимулирует поглощение глюкозы до 45 минут. В живых системах воздействие небольших доз лейцина незначительно (по предварительным данным, лейцин обладает реабилитационными свойствами при сахарном диабете).

Лейцин: инструкция по применению 2,000-5,000 мг лейцина принимают кратковременно натощак, либо во время приёма пищи с изначально низким содержанием белка (или источников белка с низким содержанием лейцина).

Биосинтез

Так как лейцин – незаменимая аминокислота, она не может быть синтезирована в организме животных. Следовательно, она должна поступать в организм, как правило, в качестве компонента белков. У растений и микроорганизмов лейцин синтезируется из пировиноградной кислоты с помощью ряда ферментов:

  • Ацетолактатсинтазы\\
  • Ацетогидроксикислотной изомероредуктазы\\
  • Дигидроксиацидной дегидратазы\\
  • Альфа- изопропилмалатной синтазы\\
  • Альфа-изопропилмалатной изомеразы\\
  • Лейциновой аминотрансферазы\\

Синтез небольшой гидрофобной аминокислоты валина также включает в себя начальную часть этого пути.

Биология

Лейцин перерабатывается в печени, в жировой и мышечной ткани. В жировой и мышечной ткани лейцин участвует в формировании стеринов, и в общем в этих двух тканях стерин задействован в семь раз больше, чем в печени.

Лейцин является единственной диетической аминокислотой, способной стимулировать синтез белка (протеина).

Сейчас лейцин применяют в качестве катализатора для роста мышц и для их страховки от повреждений. Раньше считалось «идеальное» соотношение лейцина, изолейцина и валина, равное 2:1:1. Однако сейчас появились доказательства того, что лейцин является наиболее важной для наращивания мышечной массы аминокислотой.

В каких продуктах содержится лейцин

  • К пищевым источникам лейцина относятся (г/100 г):
  • Концентрат соевого белка 4,917
  • Соевые бобы, зрелые семена, сырые 2,97
  • Говядина, 1,76
  • Арахис 1,672
  • Салями, итальянская, свинина 1,63
  • Рыба, лосось, розовая, сырая 1,62
  • Зародыши пшеницы 1,571
  • Миндаль 1,488
  • Курица, бройлеры или цыплята, бедра, только мясо, сырые 1,48
  • Куриное яйцо, желток, сырой, свежий 1,40
  • Овес 1,284
  • Фасоль, бобы Пинто, приготовленные 0,765
  • Чечевица, приготовленная 0,654
  • Нут, приготовленный 0,631
  • Кукуруза, желтая 0,348
  • Молоко коровье, цельное, 3,25% молочного жира 0,27
  • Рис, коричневый, среднезерновой, приготовленный 0,191
  • Молоко человеческое 0.10

Источники

Лейцин (также известный как 2-амино-4-метилпентановая кислота) – важная аминокислота класса АРЦ (наряду с изолейцином и валином). Из этих трех аминокислот, лейцин является наиболее мощным активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (его активация может положительно влиять на синтез протеина). Также лейцин - это исключительно кетогенная аминокислота, которая является катализатором кетоновых тел после процесса диссимиляции, тогда как валин – глюкогенная (катализатор глюкозы) аминокислота. Изолейцин, в свою очередь, имеет свойства обеих аминокислот. Лейцин иногда называют главной АРЦ. Это наиболее мощный стимулятор синтеза мышечного белка на молекулярном уровне, и также является кетогенным веществом (производит кетоны в процессе метаболизма).

Метаболизм

Лейцин обратимо метаболизируется в организме в первую очередь с помощью фермента аминотрансферазы разветвленной цепи (АТРЦ) в промежуточный продукт, известный как альфа-кетоизокапроат (КИК). КИК может метаболизироваться в несколько промежуточных продуктов, например, в β-гидроксиизовалерат (с помощью митохондриального фермента диоксигеназы КИК ), в изовалерил кофермент А (через дегидрогеназу альфа-кетокислот с разветвленной цепью (РЦKДГ), либо в гидроксиметилбутират моногидрат (с помощью цитозольного фермента диоксигеназы КИК). Последний этап метаболизма в гидроксиметилбутират моногидрат составляет примерно 5% потребляемого лейцина и является единственным источником гидроксиметилбутират моногидрата в организме. Первый этап, который преобразовывает альфа-кетоизокапроат (КИК), в β- гидроксиизовалерат, также может трансформировать КИК в метаболит, известный как альфа-гидроксикапроновая кислота (лейциновая кислота или HICA). Лейцин метаболизируется в один из нескольких метаболитов, которые способствуют эффективному воздействию лейцина. Двое из них являются самостоятельными добавками (HMB (гидроксиметилбутират моногидрат) и HICA).

Механизм действия

Основной механизм действия лейцина – это активация мишени рапамицина (TOR), которая упоминается как «мишень рапамицина в клетках млекопитающих» (в частности, лейцин активизирует mTORC1, - одну из подгрупп комплекса). Первый внутриклеточный мультимолекулярный сигнальный комплекс (mTORC1) состоит из нескольких белков: сам TOR, наряду с raptor (англ. regulatory-associated protein of TOR), белка GβL и PRAS40 (англ. proline-rich PKB/AKT substrate 40 kDa). Этот комплекс активируется добавкой лейцина. Второй комплекс, содержащий такие белки, как rictor (англ. rapamycin-insensitive companion of TOR), protor (англ. protein observed with rictor), GβL, и белок, известный как mSin1 - от англ. mammalian stress-activated protein kinase (SAPK)-interacting protein 1, не активируется лейцином. TOR или mTOR - это белковый комплекс, который играет ключевую роль в регулировании клеточной связи. Лейцин способен активировать один из двух комплексов, в составе которых состоит, известного как mTORC1 (c1 понимают как «первый комплекс»). Сокращение «mTORC1» используется при упоминании mTOR, если не указано иное. Несмотря на то, что связь с помощью инсулинового рецептора может стимулировать mTOR (через 1 класс фосфоинозитол-3-киназы (PI3K) и серин-треониновой протеинкиназы Akt / РКВ, которые активируют Rheb (от англ. Ras homolog enriched in brain) и mTOR ), mTOR из лейцина возникает из-за белка, официально известного как белок вакуоли человека сортировки 34 (hVPS34), но иногда неофициально его называют PI3K класса 3. Деплеция hVPS34, как известно, снижает лейцин-индуцированную активацию mTOR, не препятствуя инсулин-индуцированной активации протеинкиназы В. Инкубация клетки с помощью лейцина активирует mTOR без активации протеинкиназы В, и это воздействие идентично общему увеличению содержания внутриклеточного кальция. Интересно, что лейцин, видимо, индуцирует активность mTOR посредством увеличения внутриклеточного кальция, так как увеличение кальция и связывание кальмодулина (белка, участвующего в гомеостазе кальция) с hVPS34 принципиально важно для лейцин-индуцированной активации mTOR. Белок SHP-2 (тирозин фосфатазы) имеет решающее значение для синтеза мышечного белка и, как известно, ограничивает рост мышц в периоды питательной депривации. Он подает сигнал киназе рибосомного белка S6 (S6K1) посредством мобилизации внутриклеточного кальция в наивысшей точке фосфолипазы C гамма-4 и работает с помощью белка Rheb, который стимулирует mTOR. Белки Rheb, как известно, являются положительными модуляторами функций mTOR. Лейцин и/или его метаболиты увеличивают внутриклеточный кальций, что похоже на мышечные сокращения. Увеличение кальция, в свою очередь, активирует белки типа mTOR, которые затем индуцируют синтез протеина в мышцах. В отличие от мышечных сокращений, данный процесс происходит во всех клетках и не только в скелетных мышцах. Другими словами, процесс происходит таким образом: SHP-2 (в настоящее время – самый дальний белок в цепи) → мобилизация кальция → связывание hVPS34 с кальмодулином → активация mTORC1 (возможно, с помощью Rheb) → активация S6K1 → синтез мышечного белка

Взаимодействие с метаболизмом глюкозы

Усвоение глюкозы

Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.

Секреция инсулина

Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации, а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.

Саркопения

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

Специалист по спортпиту и тренер тренажёрного зала | подробнее >>

Закончил: Белорусский Государственный Педагогический Университет имени М. Танка. Специальность: социальная работа, педагогика. Курсы по оздоровительному фитнесу и бодибилдингу при Белорусском Государственном Университете Физической Культуры, на кафедре оздоровительной физической культуры. КМС по армрестлингу, 1й взрослый разряд по рукопашному бою. Призер кубка Республики Беларусь по рукопашному бою. Призер Республиканской Динамиады по рукопашному бою.


Место в : 3 ()
Дата: 2014-09-10 Просмотры: 33 641 Оценка: 5.0 Автор статьи: тренер по фитнесу и бодибилдингу Белки в нашем организме играют огромную роль. Они являются строительным материалом для мышц и участвуют в формировании гормонов и ферментов. Рассмотрим одну из аминокислот – лейцин, и попробуем разобраться, насколько она важна для организма. Тем более для человека, близкого к фитнесу и бодибилдингу. И узнаем, как она применяется в спорте. Необходимость данной аминокислоты очевидна для организма. Она является незаменимой аминокислотой. То есть в теле человека данная аминокислота не синтезируется.

Свойства и функции лейцина

1. Подавляет распад белковых молекул

При приеме лейцина на фоне тренировок можно снизить распад белка. Это сохранит и не приведет к яркому катаболическому процессу.

2. Ускоряет синтеза белка

Ускоренный синтез белка способствует увеличению мышечной массы и повышения силовых показателей.

3. Подавляет распад глюкозы

При стрессовых ситуациях (занятия с отягощениями, низкоуглеводная диета) организмом вырабатывается кортизол. Этот катаболический гормон способствует распаду гликогена. Лейцин способен снизить катаболические процессы в организме на фоне тяжелых тренировок. На ряду с валином и изолейцином он имеет развитую боковую цепочку, и поэтому используется организмом для получения энергии.

4. Усиливает секрецию инсулина

Лейцин способен действовать на секрецию инсулина, увеличивая его выделение. Вместе с другими (валином и изолейцином) лейцин сильнее действует на выброс инсулина в плазму крови. Для людей желающих и нарастить мышечную массу, это свойство будет одним из важнейших.

5. Поддерживает водный обмен в организме

Уровень альбумина в крови зависит от концентрации незаменимых аминокислот, в частности - лейцина. Альбумин регулирует водный обмен, и низкий уровень альбумина может привести к отекам. За счет перечисленных функций лейцин способен привести организм к выраженному положительному азотистому балансу. Что благотворно сказывается на прогрессе в наборе мышечной массы.

Применение лейцина в спорте

Лейцин идеально подходит для приема в силовых видах спорта. Таких, как: бодибилдинг, пауэрлифтинг, армрестлинг. Силовая направленность тренировок данных дисциплинах требует в рационе большого количества незаменимых аминокислот. Для атлетов очень важно не допустить преобладания катаболических процессов над анаболическими. Данная аминокислота отлично выполняет свои функции и является действительно обязательной к приему. Но и спортсмены циклических дисциплин (бег, плавание, велоспорт) тоже нуждаются в данной добавке, так как она активно участвует в энергообразовании во время физических нагрузок.

Применение лейцина в медицине

Доказано, что лейцин используется при лечении заболеваний: печени (цирроз), дистрофии (крайне низкая масса тела), психических расстройствах. Используется для нормализации обмена веществ. Назначается как иммуностимулирующее средство, и отпускается без рецепта.

Продукты, содержащие лейцин

    Лейцин содержится в большом количестве в следующих продуктах:
  • мясо,
  • рыба,
  • птица,
  • молочные продукты (сыры, молоко),
  • бобовые,
  • арахис.
Отличным источником данной аминокислоты является . Лейцин также продаётся в чистом виде и среди продуктов спортивного питания. Лично я могу посоветовать следующие продукты, в качестве которых не сомневаюсь:
  • Leukic Pro Series от компании Muscle Tech (США)
  • Leukic Stack от компании Olimp (Польша)
  • Leucin от компании IronMAX (Германия)
Помимо этих наименований, лейцин содержится во всех аминокислотных комплексах с аббревиатурой BCAA. Кроме лейцина там еще содержится валин и изолейцин.

Дозировки

1. Для набора массы. Как правило, лейцин принимается до, в течение и после тренировки. Это даст вам постоянную достаточную концентрацию аминокислоты в крови на фоне нагрузки. Прием от 5 до 10 г за раз в таком режиме будет способствовать набору мышечной массы. 2. Для похудения. Если вы худеете и находитесь на низкоуглеводной диете, то к приему по вышеперечисленной схеме нужно добавить еще пару приемов по 5-10 г между приемами пищи. Это поможет снизить катаболический процесс, не замедлить метаболизм и сохранить мышцы. Персональные тренировки по фитнесу от автора этой статьи:
  • составление тренировочных программ и питания онлайн,
  • снижение и корректировка веса,
  • набор мышечной массы,
  • ЛФК при различных заболеваниях (в том числе и спины),
  • реабилитация после травм,

    Белки – важнейшие элементы человеческого организма, они принимают участие в синтезе гормонов и ферментов, необходимы для осуществления огромного числа биохимических реакций. Сложные белковые молекулы построены из различных . Лейцин – одно из важнейших соединений этой группы. Он относится к незаменимым аминокислотам, которые синтезировать самостоятельно организм не может, а только получает извне.

    Лейцин применяется в спортивном питании, медицине, сельском хозяйстве. В пищевой промышленности он известен в качестве добавки E641 L-лейцин, и используется для модификации вкуса и запаха продуктов.

    Научные исследования аминокислоты

    Выделил лейцин и описал его структурную формулу химик Анри Браконно в 1820 году. В начале 20 века Герман Эмиль Фишер смог искусственно синтезировать это соединение. В 2007 году в журнале «Diabetes» были опубликованы результаты научного исследования функций и свойств лейцина. Посмотреть результаты и выводы ученых можно по ссылке (информация представлена на английском языке).

    Эксперимент проводился на лабораторных мышах. Животные были разделены на две группы. В первой из них грызуны получали обычную пищу, а в рационе второй присутствовало избыток жирной еды. В свою очередь каждую из групп поделили на подгруппы: в одной из них животным давали 55 мг лейцина ежедневно, а во второй мыши никаких дополнительных соединений, помимо предложенного рациона, не получали.

    По результатам 15 недель оказалось, что зверьки, которых кормили жирной пищи, набрали вес. Однако те из них, кто дополнительно получали лейцин, набрали на 25% меньше, чем те, кому аминокислоту в питание не вводили.

    Кроме того, анализы показали, что животные, принимавшие лейцин, расходовали большие, по сравнению с остальными, объемы кислорода. Это значит, что метаболические процессы у них шли быстрее, и энергии, калорий сжигалось больше. Этот факт показал ученым, что аминокислота замедляет процесс накопления жировой прослойки.

    Лабораторные исследования мышечных волокон и адипоцитов белой жировой ткани позволили установить, что дополнительное поступление лейцина в организм стимулирует производство гена разобщающего белка. Он способствует более интенсивному сжиганию жира на клеточном уровне.

    В 2009 году ученые из университета Пенсильвании повторили эксперимент своих коллег. С результатами этого исследования можно ознакомиться по ссылке (информация также представлена на английском языке). Выводы, сделанные до этого, подтвердились. Также было установлено, что прием меньших количеств аминокислоты не оказывает эффекта на мышей.

    Биологическая роль лейцина

    Лейцин играет важную роль во многих процессах. Он выполняет следующие функции:

    • замедление процессов в мышцах;
    • ускорение образования белковых молекул, что способствует наращиванию мышечной массы;
    • снижение уровня сахара в крови;
    • обеспечение баланса азота и азотистых соединений, необходимого для и обмена;
    • предотвращение избыточного синтеза , что способствует снижению усталости и ускорению восстановления после нагрузок.

    Нормальное содержание лейцина в крови укрепляет иммунитет, помогает заживлению ран, более быстрому восстановлению после травм. Организм использует его как источник энергии.

    Применение в спорте

    При интенсивных физических нагрузках организму требуется большое количество веществ для построения мышечных волокон и извлечения энергии. В спорте, особенно в силовых видах, например, бодибилдинге, пауэрлифтинге, прием лейцина – распространенное явление.

    Он необходим, чтобы снизить интенсивность катаболизма и ускорить анаболические процессы. Обычно аминокислоту принимают в виде спортивных добавок, содержащих комплекс . В него входят три важнейших аминокислоты – лейцин, изолейцин и валин.

    В подобных БАДах соотношение компонентов обычно 2:1:1 (соответственно лейцин, его изомер и валин), некоторые производители повышают содержание первого в два и даже в четыре раза.

    Эта аминокислота используется спортсменами как для наращивания мышечной массы, так и для похудения. Кроме того, прием лейцина способствует повышению энергетического потенциала, необходимого для улучшения спортивных показателей.

    Применение в медицине

    Препараты, содержащие лейцин, применяют и в терапевтических целях. Их назначают при тяжелых заболеваниях печени, дистрофии, полиомиелите, невритах, анемии, некоторых нарушениях психического здоровья.

    Как правило, прием этого соединения дополняют лекарствами, содержащими , прочие аминокислоты для усиления терапевтического действия.

    Польза лейцина для организма заключается в следующих эффектах:

    • нормализация функции гепатоцитов;
    • укрепление иммунитета;
    • снижение риска ожирения;
    • поддержка правильного развития мышц;
    • ускорение восстановления после физических нагрузок, повышение работоспособности;
    • благотворное влияние на состояние кожи.

    Аминокислота применяется для восстановления пациентов страдающих дистрофией, ее назначают после длительного голодания. Также она используется в терапии онкологических больных, пациентов с циррозом печени. Применяют для ускорения восстановления после травм, оперативных вмешательств, а также в антивозрастных программах.

    Суточная потребность

    Потребность взрослого человека составляет 4-6 г лейцина в сутки. Спортсменам требуется несколько больше этого соединения.

  1. Если цель – нарастить мышечную массу, то рекомендуется принимать 5-10 граммов в процессе тренировки и после нее. Такой режим позволит поддерживать достаточный уровень лейцина в крови во время интенсивной нагрузки, что обеспечит стабильное образование мышечных волокон.
  2. Если целью спортсмена является похудение, сушка, то употреблять добавки, содержащие лейцин, нужно 2-4 раза в день, в количестве около 15 граммов. Пить добавку необходимо во время и после тренировки, а также еще 1-2 раза в день, между приемами пищи. Такая схема поможет стимулировать метаболизм, интенсивно терять жир, при этом сохранять мышечную массу, подавляя катаболические процессы.

Превышение нормы может привести к избытку лейцина в организме, нанести вред здоровью. Перед применением лекарств или пищевых добавок, содержащих эту аминокислоту, желательно проконсультироваться с врачом. Спортсмены могут положиться на опытного профессионального тренера: он подберет подходящие дозы.

Последствия дефицита и избытка в организме лейцина

Лейцин – незаменимая аминокислота, и очень важно получать извне достаточное количество этого соединения. Нехватка ее в организме приводит к тому, что баланс азота становится отрицательным, нарушается течение метаболических процессов.

Дефицит лейцина вызывает задержку роста у детей вследствие недостаточной продукции гормона роста. Также недостаток этой аминокислоты провоцирует развитие гипогликемии. Начинаются патологические изменения в почках, щитовидной железе.

Все хорошо в меру, и избыток лейцина тоже может привести к различным проблемам. Чрезмерное поступление этой аминокислоты способствует развитию следующих патологических состояний:

  • неврологические нарушения;
  • субдепрессивные состояния;
  • головные боли;
  • гипогликемия;
  • развитие негативных иммунологических реакций;
  • атрофия мышечных тканей.

Пищевые источники лейцина

Организм может получать эту аминокислоту только из пищи или специальных добавок и лекарств. Очень важно обеспечивать достаточное поступление этого соединения.

Одна из добавок с лейцином

Для этого следует употреблять следующие продукты.

Жидкость Бурова, 8% раствор основного ацетата алюминия Liquor Burovi. Liquor Aluminii subacetici 8%). Жидкость Бурова представляет собой 8% водный раствор основного ацетата алюминия. В качестве лекарственного (антисептического) средства стала применяться со второй половины XIX века по предложению врача Бурова. Известны средняя - А1(СН 3 СОО)з и две основные соли ацетата алюминия: однозамещенная - АЮН (СН 3 СОО) 2 и двузамещенная - А1 (ОН) 2 .(СНзСОО). Антисептические свойства присущи только однозамещен-ному ацетату алюминия. Средняя соль известна только в растворе; двузамещенная соль в отличие от однозамещенной нерастворима в воде.

По оригинальной прописи Бурова препарат готовился сливанием охлажденных растворов сульфата алюминия и ацетата свинца. Однако препарат всегда содержал примесь вредного сульфата свинца, в связи с чем были предложены другие прописи. В частности, до 1946 г. бу-ровскую жидкость получали из сульфата алюминия, карбоната кальция и уксусной кислоты. Но по этому способу получался препарат, не всегда устойчивый при хранении. Нередко весь раствор в склянке превращался в студневидную массу, несмотря на то что условия хранения были правильные и в процессе приготовления точно соблюдались все детали метода. По этой причине стал применяться другой метод приготовления буровской жидкости, разработанный Б. А. Бродским и А. И. Ивановым в 1930 г. По этому методу исходят из 46"/г части алюминиевокалиевых квасцов, 14"/ 2 части карбоната кальция и 39 частей разведенной уксусной кислоты. В бак загружают квасцы, обливают их 600 частями горячей воды (80-90 °С) и размешивают до полного растворения. Бак должен быть заполнен не более чем на 2 /з своей емкости ввиду обильного выделения С0 2 . Отдельно в котле растирают мел с 24 1 /г части воды и кашицеобразную смесь малыми порциями при постоянном помешивании приливают к охлажденному раствору квасцов. При этом протекает следующая реакция:

Образовавшийся гидрат окиси алюминия вместе с сульфатом кальция выпадает в осадок, в растворе остается сульфат калия и выделяётся С0 2 . Суспензию мела добавляют небольшими порциями для того, чтобы выделение углекислого газа не происходило слишком бурно. После полного разделения фаз жидкость сливают с осадка сифоном. На осадок наливают воду, осадок взмучивают и после отстаивания жидкость вновь сливают. Промывку осадка таким путем продолжают до тех пор, пока не будет полностью отмыт сульфат калия (проба с кобальтгексанитритом - Na 3 6)- Промытый осадок переводят на нутч-фильтр и отсасывают удерживаемую им воду. Почти сухой осадок переводят в бак, добавляют к нему 39 частей разведенной уксусной кислоты и оставляют в прохладном месте на 2-3 сут. При этом протекает следующая реакция:

После настаивания прозрачный раствор основного ацетата алюминия сливают с осадка сульфата кальция; процеживают через полотно в бак, проверяют удельный вес раствора, который при необходимости разбавляют по расчету водой. После этого раствор фильтруют и разливают в бутылки. Растворение гидрата окиси алюминия проводится в прохладном месте (при 10-12°С) с целью предупреждения образования двузамещенного ацетата алюминия.

Количество уксусной кислоты, которое вводится в реакцию, обеспечивает получение основной соли требуемого состава, в чем нетрудно убедиться из следующих расчетов. Для перехода образующихся в процессе реакции (2) молекул гидрата окиси алюминия в нейтральную соль требуется не 4. а 6 молекул уксусной кислоты:

Из реакции (1) следует, что из 46,5 части квасцов образуется 7,65 части гидрата окиси алюминия.

Следовательно, для перевода 7,65 части гидрата окиси алюминия в среднюю соль потребовалось бы 17,69 части уксусной кислоты:

Теперь подсчитаем фактическое количество вводимой в реакцию уксусной кислоты из реакции (2):

Таким образом, нетрудно убедиться, что в реакцию введено только 2 /з потребного для образования нейтральной соли количества уксусной кислоты:

Поскольку разведенная уксусная кислота содержит 30% СН 3 СООН, ее берут соответственно больше, т. е. 39 частей. Необходимо также отметить, что реакцию (2) нужно рассматривать как суммарную. При добавлении к гидрату окиси алюминия уксусной кислоты вначале образуется ацетат алюминия А1(СН 3 СОО) 3 , после чего он, реагируя с

остатком гидрата окиси алюминия, переходит в однозамещенную основную соль.

А. И. Коноваловой разработан новый, применяемый в настоящее время метод получения жидкости Бурова - с помощью электролиза. В основе метода лежит анодное растворение металлического алюминия в 8% растворе уксусной кислоты при пропускании через раствор постоянного тока. В околоанодном пространстве протекают следующие процессы:

а) металлический алюминий анода переходит в ионное состояние (отнимаются 3 электрона):

б) ионы А1+++ взаимодействуют с ионами ОН - , образуя гидроокись алюминия А1(ОН) 3 ;

в) ионы А1+++ взаимодействуют с имеющимися в растворе ионами СН 3 СОО - , образуя ацетат алюминия А1 (СН 3 СОО) 3 ;

г) образовавшаяся А1(ОН) 3 взаимодействует с уксусной кислотой:

Средняя соль ацетата алюминия подвержена гидролизу и при наличии гидроксильных ионов переходит в основную соль;

д) одноосновной ацетат алюминия может образоваться непосредственно:

Общий процесс электролиза может быть выражен в следующем виде:

Процесс растворения алюминия ведут до достижения плотности электролита, равной 1,040-1,046. Затем раствор отстаивают в течение суток, осторожно сифонируют и фильтруют через активированный уголь.

Электролизером служит ванна из алюминия, являющаяся одновременно катодом и помещенная для охлаждения в стальную ванну-рубашку с циркулирующей водой. Аноды - алюминиевые листы толщиной 5 мм опускают в ванну-электролизер, наполненную 8% уксусной кислотой, и включают ток напряжением 6 В, силой 200 А от выпрямителя типа ВСГ-3. Процесс ведут 20-30 ч. Между анодными и катодными пластинками во избежание замыкания должны быть проложены изоляторы. Препарат, полученный таким способом, отличается высокой чистотой.

Буровская жидкость представляет собой бесцветную прозрачную жидкость кислой реакции, со слабым запахом уксусной кислоты и слад-коватовяжущим вкусом. Содержание основного ацетата алюминия в препарате должно быть в пределах 7,6-9,2% (весообъемных). В отношении природы жидкости Бурова нет единого мнения. Некоторые авторы склонны считать ее коллоидным раствором гидрата окиси алюминия, защищенного ацетатом алюминия. Жидкость Бурова сохраняют обязательно в прохладном месте. Тем не менее при хранении она мутнеет. ГФ1Х допускает такой препарат к отпуску после фильтрования при условии, что содержание основного ацетата алюминия в нем не ниже минимального предела. Буровская жидкость применяется как вяжущее и антисептическое средство в виде 0,5-1% растворов для полосканий, примочек, спринцеваний, при воспалительных процессах в слизистых оболочках.

Рег. номер EINECS 205-354-1 SMILES InChI
Кодекс Алиментариус Ошибка Lua в Модуль:Wikidata на строке 170: attempt to index field "wikibase" (a nil value). RTECS Ошибка Lua в Модуль:Wikidata на строке 170: attempt to index field "wikibase" (a nil value). ChemSpider Ошибка Lua в Модуль:Wikidata на строке 170: attempt to index field "wikibase" (a nil value). Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа) , если не указано иного.

Ацетат алюминия - химическое соединение, соль металла алюминий и уксусной кислоты с формулой Al(CH 3 COO) 3 , бесцветные кристаллы, растворяются в холодной воде и гидролизуются в горячей.

Получение

  • Действие безводной уксусной кислоты на металлический алюминий в присутствии катализатора:
texvc не найден; См. math/README - справку по настройке.): \mathsf{2Al + 6CH_3COOH \ \xrightarrow{I_2}\ 2Al(CH_3COO)_3 + 3H_2 }
  • Действие уксусного ангидрида на хлорид алюминия :
Невозможно разобрать выражение (Выполняемый файл texvc не найден; См. math/README - справку по настройке.): \mathsf{AlCl_3 + (CH_3CO)_2O \ \xrightarrow{180^oC}\ Al(CH_3COO)_3 + 3CH_3COCl }

Физические свойства

Ацетат алюминия образует бесцветные кристаллы, растворимые в холодной воде с сильным гидролизом по катиону, в воде комнатной температуры происходит полный гидролиз до основного ацетата алюминия Al(OH)(CH 3 COO) 2 .

Химические свойства

  • Реагирует с водой, в т.ч с влагой из воздуха:
Невозможно разобрать выражение (Выполняемый файл texvc не найден; См. math/README - справку по настройке.): \mathsf{Al(CH_3COO)_3 + H_2O \ \xrightarrow{}\ Al(OH)(CH_3COO)_2 + CH_3COOH }
  • В горячей воде гидролиз идёт дальше:
Невозможно разобрать выражение (Выполняемый файл texvc не найден; См. math/README - справку по настройке.): \mathsf{Al(OH)(CH_3COO)_2 + H_2O \ \xrightarrow{}\ Al(OH)_2(CH_3COO) + CH_3COOH }

Применение

  • В фармакологии (Жидкость Бурова).
  • В текстильной промышленности.

Напишите отзыв о статье "Ацетат алюминия"

Литература

  • Справочник химика / Редкол.: Никольский Б.П. и др.. - 3-е изд., испр. - Л. : Химия, 1971. - Т. 2. - 1168 с.
  • Рипан Р., Четяну И. Неорганическая химия. Химия металлов. - М .: Мир, 1971. - Т. 1. - 561 с.

Отрывок, характеризующий Ацетат алюминия

Мы очутились в очень уютном, благоухающем цветами, маленьком летнем саду. Вокруг, сколько охватывал взгляд, зеленел великолепно ухоженный, украшенный множеством статуй, роскошный парк, а вдалеке виднелся ошеломляюще огромный, похожий на маленький город, каменный дворец. И среди всего этого «грандиозного», немного давящего, окружающего величия, лишь этот, полностью защищённый от постороннего взгляда сад, создавал ощущение настоящего уюта и какой-то тёплой, «домашней» красоты...
Усиленные теплом летнего вечера, в воздухе витали головокружительно-сладкие запахи цветущих акаций, роз и чего-то ещё, что я никак не могла определить. Над чистой поверхностью маленького пруда, как в зеркале, отражались огромные чашечки нежно-розовых водяных лилий, и снежно-белые «шубы» ленивых, уже готовых ко сну, царственных лебедей. По маленькой, узенькой тропинке, вокруг пруда гуляла красивая молодая пара. Где-то вдали слышалась музыка, колокольчиками переливался весёлый женский смех, звучали радостные голоса множества людей, и только для этих двоих мир остановился именно здесь, в этом маленьком уголке земли, где в этот миг только для них звучали нежные голоса птиц; только для них шелестел в лепестках роз шаловливый, лёгкий ветерок; и только для них на какой-то миг услужливо остановилось время, давая возможность им побыть вдвоём – просто мужчиной и женщиной, которые пришли сюда, чтобы проститься, даже не зная, не будет ли это навсегда...
Дама была прелестной и какой-то «воздушной» в своём скромном, белом, вышитом мелкими зелёными цветочками, летнем платье. Её чудесные пепельные волосы были схвачены сзади зелёной лентой, что делало её похожей на прелестную лесную фею. Она выглядела настолько юной, чистой и скромной, что я не сразу узнала в ней ту величественную и блистательную красавицу королеву, которую видела всего лишь несколько минут назад во всей её великолепной «парадной» красоте.

Французская королева Мария-Антуанетта

Рядом с ней, не сводя с неё глаз и ловя каждое её движение, шёл «наш знакомый» Аксель. Он казался очень счастливым и, в то же время, почему-то глубоко грустным... Королева лёгким движением взяла его под руку и нежно спросила:
– Но, как же я, ведь я буду так скучать без Вас, мой милый друг? Время течёт слишком медленно, когда Вы так далеко...
– Ваше Величество, зачем же мучить меня?.. Вы ведь знаете, зачем всё это... И знаете, как мне тяжело покидать Вас! Я сумел избежать нежелательных мне браков уже дважды, но отец не теряет надежду всё же женить меня... Ему не нравятся слухи о моей любви к Вам. Да и мне они не по душе, я не могу, не имею права вредить Вам. О, если бы только я мог быть вблизи от Вас!.. Видеть Вас, касаться Вас... Как же тяжело уезжать мне!.. И я так боюсь за Вас...
– Поезжайте в Италию, мой друг, там Вас будут ждать. Только будьте не долго! Я ведь тоже Вас буду ждать... – ласково улыбаясь, сказала королева.
Аксель припал долгим поцелуем к её изящной руке, а когда поднял глаза, в них было столько любви и тревоги, что бедная королева, не выдержав, воскликнула:
– О, не беспокойтесь, мой друг! Меня так хорошо здесь защищают, что если я даже захотела бы, ничего не могло бы со мной случиться! Езжайте с Богом и возвращайтесь скорей...
Аксель долго не отрываясь смотрел на её прекрасное и такое дорогое ему лицо, как бы впитывая каждую чёрточку и стараясь сохранить это мгновение в своём сердце навсегда, а потом низко ей поклонился и быстро пошёл по тропинке к выходу, не оборачиваясь и не останавливаясь, как бы боясь, что если обернётся, ему уже попросту не хватит сил, чтобы уйти...
А она провожала его вдруг повлажневшим взглядом своих огромных голубых глаз, в котором таилась глубочайшая печаль... Она была королевой и не имела права его любить. Но она ещё была и просто женщиной, сердце которой всецело принадлежало этому чистейшему, смелому человеку навсегда... не спрашивая ни у кого на это разрешения...
– Ой, как это грустно, правда? – тихо прошептала Стелла. – Как мне хотелось бы им помочь!..
– А разве им нужна чья-то помощь? – удивилась я.
Стелла только кивнула своей кудрявой головкой, не говоря ни слова, и опять стала показывать новый эпизод... Меня очень удивило её глубокое участие к этой очаровательной истории, которая пока что казалась мне просто очень милой историей чьей-то любви. Но так как я уже неплохо знала отзывчивость и доброту большого Стеллиного сердечка, то где-то в глубине души я почти что была уверенна, что всё будет наверняка не так-то просто, как это кажется вначале, и мне оставалось только ждать...
Мы увидели тот же самый парк, но я ни малейшего представления не имела, сколько времени там прошло с тех пор, как мы видели их в прошлом «эпизоде».
В этот вечер весь парк буквально сиял и переливался тысячами цветных огней, которые, сливаясь с мерцающим ночным небом, образовывали великолепный сплошной сверкающий фейерверк. По пышности подготовки наверняка это был какой-то грандиозный званый вечер, во время которого все гости, по причудливому желанию королевы, были одеты исключительно в белые одежды и, чем-то напоминая древних жрецов, «организованно» шли по дивно освещённому, сверкающему парку, направляясь к красивому каменному газебо, называемому всеми – Храмом Любви.

Храм Любви, старинная гравюра

И тут внезапно за тем же храмом, вспыхнул огонь... Слепящие искры взвились к самим вершинам деревьев, обагряя кровавым светом тёмные ночные облака. Восхищённые гости дружно ахнули, одобряя красоту происходящего... Но никто из них не знал, что, по замыслу королевы, этот бушующий огонь выражал всю силу её любви... И настоящее значение этого символа понимал только один человек, присутствующий в тот вечер на празднике...